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上海細胞所朱學良教授:『蛋白相變在細胞骨架組織中的作用』

更新時間:2017-09-29  |  點擊率:2688

  在2017中國學術(shù)大會的細胞生物學中的新技術(shù)和新概念分會場,中科院上海生科院生化與細胞所朱學良教授介紹了蛋白質(zhì)相變在細胞骨架組織中的作用。這的確是近年來的重要發(fā)現(xiàn)。蛋白質(zhì)相變已經(jīng)成為前沿的研究熱點。

  朱學良教授關(guān)注的中心是紡錘體基質(zhì)(spindle matrix)。紡錘體像個大力士,負責細胞的有絲分裂,可拉扯著染色體向兩極移動。紡錘體基質(zhì)是紡錘體外的一層物質(zhì),電鏡下看不到明顯的結(jié)構(gòu)。但它含有一些有重要作用的調(diào)節(jié)蛋白,比如BuGZ。

  在溫度低時,BuGZ是一種處在不規(guī)則運動中的單分子蛋白;溫度升高時,發(fā)生相互結(jié)合,生成液滴狀結(jié)構(gòu)(即相變),促進微管的組裝和紡錘體的形成。

圖:BuGZ在體外和體內(nèi)的相變。彩色照片為有絲分裂的細胞。紅色為BuGZ,綠色為紡錘體微管,藍色為染色體。

 

  RBM14是另一種可相變的蛋白。體外發(fā)現(xiàn)它能形成水凝膠樣的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)。

 

  

      在細胞內(nèi)RBM14能阻止中心體蛋白復合體的異常組裝,保持紡錘體的完整。

  復旦大學基礎(chǔ)醫(yī)學院的溫文玉研究員在會上也介紹了Numb-Pon蛋白復合體的相變介導Numb在細胞內(nèi)的不對稱分布,從而參與神經(jīng)干細胞不對稱分裂的調(diào)控。可見蛋白液滴結(jié)構(gòu)所顯示的相變,很可能是細胞內(nèi)存在的一種較為普遍的現(xiàn)象,它也是細胞生物學一個嶄新的發(fā)展方向。期待今后有更多的新的發(fā)現(xiàn)!

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