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新發(fā)現(xiàn)!這類蛋白再細菌外膜的組裝及完成機制,德國MB助力科研

更新時間:2023-05-01  |  點擊率:578

實驗室環(huán)境的潔凈度對分子實驗室而言十分重要。定期對實驗室進行清掃、消毒,有利于實驗結果的穩(wěn)定。

 

外膜結構普遍存在于革蘭氏陰性菌、線粒體和葉綠體中,并含有外膜β-桶蛋白(OMPs),是物質交換的重要入口。

 

所有已知的omp都具有反平行的β-鏈拓撲結構,這意味著它們具有共同的進化起源和保守的折疊機制。已經提出了細菌β-桶裝配機械(BAM)啟動OMP折疊的模型。然而,BAM完成OMP組裝的機制尚不清楚。

 

締一生物公司的德國Minerva Biolabs生產的PCR-Clean,高效清除核酸污染。

 

近日,發(fā)表在《Nature》上,標題為:“Structural basis of BAM-mediated outer membrane β-barrel protein assembly"的一項研究,捕捉到了BAM與底物β-桶蛋白EspP在外膜折疊整合過程中的多個中間態(tài)構象,同時通過體內外功能分析及全原子分子動力學模擬揭示了底物OMP的組裝、關閉及釋放的全過程,為以此蛋白復合物為靶點的新型抗菌藥物研發(fā)提供了重要基礎。

 

該項研究中,研究人員報道了BAM組裝OMP底物EspP的中間結構,展示了在OMP組裝后期BAM的順序構象動力學,這進一步得到了分子動力學模擬的支持。體外和體內的誘變組裝實驗顯示了BamAEspP在桶狀雜交、閉合和釋放中的功能殘基。該項工作為OMP組裝的共同機制提供了新的見解。

 

德國MB專注于各類污染的清除,方便高效。


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